酶对化学反应的催化效率称为什么
酶对化学反应的催化效率称为酶活性。酶活性也称酶活力，酶活力愈高，酶催化反应速度愈快，速度和效率是有区别的也相关。酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。
酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。
随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。
你对酶作用的特异性有何认识
酶：指具有生物催化功能的高分子物质。
在酶的催化反应体系中，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。
酶通过降低化学反应的活化能来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。
酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有正催化作用，也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子 和一些DNA分子同样具有催化功能。通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性。 有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。
酶的特性：
1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~~10的13次幂。
2、酶具有专一性；（每一种酶只能催化一种或一类化学反应。）
3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变(与催化剂相似)；
4、酶的作用条件较温和。
（1）酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。
（2）在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。一般来说，动物体内的酶最适温度在35~40℃之间；植物体内的酶最适温度在40~50℃之间；动物体内的酶最适PH大多在6.5~8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5；植物体内的酶最适PH大多在4.5~6.5之间。
（3）过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。酶对化学反应的催化效率称为酶活性。
5、活性可调节性。
6、有些酶的催化性与辅因子有关。
7、易变性：大多数酶都是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
酶具有的摧化能力叫什么名字
酶催化的特征
(一) 酶和一般催化剂的比较
酶具有一般催化剂的特征, 如
①用量少而催化效率高；
能加快化学反应的速度, 而其本身在反应前后没有结构和性质的改变；
②不改变反应的平衡,
催化剂只能缩短反应达到平衡所需的时间, 不能改变化学反应的平衡。 而酶亦如此。
③可降低活化能
酶与其他催化剂一样, 在反应过程中不发生变化, 所以它的存在不影响△Go,
因而也不影响平衡常数。酶不仅能增加正反应的反应速度, 而且也增加逆反应的反应速度。
然而酶是生物大分子, 具有其自身的如下特性。
(二) 酶作为生物催化剂的特性
1. 高效性
酶有极高的催化效率, 能使生化反应以极快的速度进行, 这是酶的最大特点。酶催化反应的速率比非酶催化反应的速率高
108~1020, 比一般催化剂高 107~1013。
碳酸酐酶 (carbonic anhydrase) 催化二氧化碳的水合反应 (C02 十 H20 →
H2C03) 使植物进行光合作用所需的 C02 得以快速被叶片吸收。此酶催化CO2 水合反应的能力是十分惊人的,
一个碳酸酐酶每秒钟能催化 105 个 C02 分子与水结合成 H2C03, 其反应速度比非酶催化快 107
倍。通常酶催化的反应速度比非催化反应快 107~1014 倍。
2. 温和性
酶不稳定 酶的催化活性易受环境变化的影响，一般催化剂在一定的条件下会中毒而失去催化能力。酶是生物大分子,
对环境的变化更敏感。容易失去它的催化活性
高温、高压、强酸、强碱和紫外线等都容易使酶失去活性，所以酶的催化作用是在比较温和的条件下进行，如常温、常压、接近中性PH等。
3. 酶的催化活性可被调节控制
酶的种类很多, 不同的酶调控方式不同。如酶浓度调节控制、酶活性受激素、反馈抑制、抑制剂和激活剂调节等。
例如, 乳腺组织中乳糖的合成是由乳糖合成酶催化的。该酶有两个亚基 : 催化亚基和修饰亚基。催化亚基也称为蛋白
A, 有催化作用, 广泛存在于动物的各种组织中； 修饰亚基, 也称为蛋白 B, 无催化作用, 是α-乳清蛋白,
只存在于乳腺中。 催化亚基本身不能合成乳糖, 只有在修饰亚基存在时, 它才能催化乳糖的合成。在妊娠期间和分娩时,
由于激素水平急剧变化, 修饰亚基大量合成, 它和催化亚基结合后, 改变了催化亚基的专一性,
使催化亚基可以催化尿苷二磷酸半乳糖与葡萄糖反应生成乳糖。酶的调控方式多种多样, 十分严密, 十分灵巧,
这是一般催化剂所不具有的特征。
4. 具高度专一性
被酶作用的物质称为酶的底物、作用物或基质。
酶作用的专一性, 是指酶对它所催化的反应或反应物有严格的选择性, 酶往往只能催化一种或一类反应,
作用于一种或一类物质。 这是酶与非酶催化剂最重要的区别之一。
由于酶具有专一性, 所以生物体内的代谢过程才能有一定的方向和顺序。如果没有这种专一性,
生命本身有序的代谢活动就不存在, 生命也就不复存在。
不同的酶具有不同程度的专一性。
根据专一性程度的不同, 酶的底物专一性, 可分为结构专一性和立体异构专一性两种主要的类型。
1) 结构专一性 根据不同酶对不同结构的底物专一性程度的不同，又可分为绝对专一性 和相对专一性。
① 绝对专一性(absolute specificity)
酶只作用于一种底物, 即除一种底物以外, 对其他任何物质它都不起催化作用,底物分
子上任何细微的改变酶都不能作用。例如, 脲酶 (urease) 只能分解脲( 尿素 ),
对脲的其他衍生物则完全不起作用。即使脲分子上的一个氨基上的氢被氯或甲基取代时 (NH2CONHCl,
NH2CONHCH3), 脲酶就不能作用。又如反丁烯二酸酶仅能催化反丁烯二酸形成 L-苹果酸,
它对结构极其相似的顺丁烯二酸都不能催化。过氧化氢酶只能催化过氧化氢的分解。
② 相对专一性 (relative specificity)
对底物结构的要求不是十分严格, 可作用于一种以上的底物。酶对在结构上相类似的一系列化合物起催化作用,
这类酶的专一性称为相对专一性。它又可以分为基团专一性和键专一性两类。
基团专一性：有些具相对专一性的酶作用于底物时, 对所作用的化学键两端的基团要求的程度不同, 对其中一个要求严格,
而对另一个则要求不严格, 这称为基团专一性( 族专一性)。例如 α-葡萄糖苷酶: 它要求α-1,4 糖苷键,
且该键的一侧必须是α-葡萄糖残基, 另一侧基团要求不严格。具有这种结构的物质有蔗糖、麦芽糖。
键专一性：有些具相对专一性的酶只要求作用于一定的化学键, 而对键两端的基团并无严格的要求。如蛋白酶只水解肽键,
酯酶只水解酯键等, 这称为键专一性。例如, 二肽酶只要求底物含有肽键, 而不选择肽键两侧的氨基酸残基;
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